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18 ottobre 2017

Spettacoli

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05.10.2017

Il Nobel della chimica
per le molecole in 3D

Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson premiati con il Nobel per la chimica
Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson premiati con il Nobel per la chimica

ROMA

Congelare all’istante le strutture biologiche più complesse in una sorta di «fermo immagine» della vita che permette di studiarle a livello atomico per scoprire i punti deboli di virus e batteri e progettare di conseguenza i farmaci capaci di sconfiggerli.

È questa la rivoluzione aperta dalla tecnica di microscopia premiata con il Nobel della Chimica 2017. Il premio è stato assegnato congiuntamente allo svizzero Jacques Dubochet (74 anni), dell’università di Losanna, al tedesco Joachim Frank (77 anni), della Columbia University di New York, e al britannico Richard Henderson (72 anni), del Laboratorio di Biologia molecolare del Medical Research Council (Mrc) a Cambridge.

Come è accaduto per il Nobel della Fisica, anche questa volta il riconoscimento è andato a un campo di ricerca nuovo e promettente, completamente proiettato nel futuro. Soltanto adesso, infatti, i microscopi elettronici che analizzano i campioni biologici «immobilizzati» dal freddo cominciano a diffondersi nei laboratori di tutto il mondo. In Europa sono una decina, anche per via dei costi che oscillano fra 3 e 7 milioni di euro, e di questi uno si trova in Italia, nel Laboratorio di Crio-Microscopia elettronica (Cryo EM Lab) dell’Università di Milano. «Queste nuove tecniche di microscopia elettronica permettono di avere informazioni sulla struttura delle molecole indipendentemente dalla possibilità di cristallizzarle», ha detto il biologo molecolare Alessandro Desideri, dell’università di Roma Tor Vergata.

Se la cristallografia è stata finora una delle tecniche più efficaci per studiare le proteine, non è altrettanto efficace per riuscire a vedere altre strutture, come quelle della membrana cellulare. Il problema è stato superato dalla tecnica messa a punto da Dubochet, Frank e Henderson e adesso, ha osservato Desideri, «si aprono prospettive immense».

Diventa possibile, per esempio, osservare in una volta centinaia di migliaia di molecole vetrificate in stati di movimento differenti. Ognuna di queste singole immagini fornisce gli elementi per ottenere una visione d’insieme, come in un film. Si potranno mettere a punto nuovi farmaci capaci di bloccare proteine pericolose come quelle che i virus usano per invadere le cellule.

«Sono strumenti nuovi, messi a punto negli ultimi due o tre anni, con una valanga di pubblicazioni scientifiche», ha rilevato Mario Milani, dell’Istituto di Biofisica del Cnr a Milano. «Siamo all’inizio di una rivoluzione che nei prossimi decenni promette di portare a sviluppi molto importanti sia nella biologia di base sia nelle applicazioni».

Come funziona il «supermicroscopio»? Il primo passo consiste nel prelevare il campione, sospeso in pochi microlitri di soluzione acquosa, e nel depositarlo su una piccola griglia di carbonio, spiega Mario Milani, dell’Istituto di Biofisica del Consiglio Nazionale delle Ricerche (Cnr) a Milano. Quindi la griglia viene congelata in una soluzione di etano alla temperatura di meno 200 gradi. In questo passaggio repentino l’acqua non cristallizza, ma vetrifica, avvolgendo i campioni in una sorta di guscio che li immobilizza all’istante senza danneggiarli. Il campione viene poi analizzato con il microscopio elettronico: quando gli elettroni interagiscono con il campione che è sulla griglia ne lasciano l’impronta sul detector. Il passo successivo è trasformare l’immagine piatta che ne risulta in un’immagine in 3D con l’aiuto di software elaborati negli stessi centri di ricerca.

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